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Elizabeth Cristina Tavares Veloso, Thamires Maciel de Lima Oliveira da Silva, João Paulo da Silva Queiroz Menezes, Alexandre Barros Gaspar, Marcia Monteiro Machado Gonçalves, Gizele Cardoso Fontes Sant Ana, Marta Antunes Pereira Langone
Lipases are recognized as the most important group of catalysts in biotechnology. However, utilization of free enzymes is often hampered by the need for more operational stability, high cost, and non-reusability. Most of these obstacles can be solved by lipase immobilization. This work's objective was to evaluate the performance of the activated carbon obtained from sugarcane straw (SAC) as a support for lipase immobilization. Two lipases were immobilized by physical adsorption on SAC: Aspergillus niger 11T53A14 lipase and CalB (lipase B from Candida antarctica, Novozymes). Results revealed that the lipase had been anchored on the activated carbon with the lipase binding efficiency of 89 % (A. niger lipase) and 100 % (CalB) at the optimum experimental conditions (initial protein concentration 0.1 mg mL-1, 0.15 g of SAC, 25 °C, and 120 min). Langmuir isotherm fitted the adsorption equilibrium data of the lipases on SAC. SAC presents a high surface area and protein adsorption capacity. These results show that activated carbon synthesized from the sugarcane straw is a promising support for enzyme immobilization.
As lipases são reconhecidas como o grupo mais importante de catalisadores na biotecnologia. No entanto, a utilização de enzimas livres é frequentemente prejudicada pela necessidade de maior estabilidade operacional, alto custo e não reutilização. A maioriadestes obstáculos podem ser resolvidos pela imobilização da lipase. O objetivo desse trabalho foi avaliar o desempenho do carvão ativado obtido da palha da cana-de-açúcar (SAC) como suporte para a imobilização da lipase. Duas lipases foram imobilizadas por adsorção física no SAC: Aspergillus niger 11T53A14 lipase e CalB (lipase B de Candida antarctica, Novozymes). Os resultados revelaram que a lipase tinha sido ancorada no carvão ativado com uma eficiência de ligação de lipase de 89 % (A. niger lipase) e 100 % (CalB) nas condições experimentais ótimas (concentração inicial de proteína de 0,1 mg mL-1, 0,15 g de SAC, 25 °C e 120 min). A isoterma de Langmuir ajustou os dados do equilíbrio de adsorção das lipases no SAC. O SAC apresenta elevada área superficiale capacidade de adsorção de proteínas. Esses resultados mostram que o carbono ativado sintetizado a partir da palha de cana é um suporte promissor à imobilização enzimática.
